Synthèse chimio-enzymatique de dérivés de laminari-oligosaccharides,<br />et leur utilisation biochimique - TEL - Thèses en ligne Accéder directement au contenu
Thèse Année : 2006

Chemo-enzymatic synthesis of laminari-oligosaccharide derivatives,
and their biochemical use

Synthèse chimio-enzymatique de dérivés de laminari-oligosaccharides,
et leur utilisation biochimique

Résumé

?-(1,3)-glucans are found in a wide range of plants and have been recognised for their immunostimulating activities in mammals, as well as for their role in plant defence system. The first chapter of this manuscript is a short review on glycoside-hydrolases and, particularly on glycosynthases. Glucan-binding proteins, enzymes implied in ?-glucan recognition, are also introduced, as well as the knowledge acquired on ?-(1,3)-glucans and ?-(1,3)-gluco-oligosaccharides. The second chapter describes the work done in the CERMAV (Grenoble), in order to obtain the necessary tools to study ?-(1,3)-glucans and ?-(1,3)-gluco-oligosaccharides action modes. The synthesis of linear ?-(1,3)-gluco-oligosaccharides, of controled DP, using the ?-(1,3)-glucosynthase GII E231G, and the synthesis of a fluorogenic substrate for endo-?-(1,3)-glucanase activity study, are described. The third chapter is about ?-glucan-binding proteins, and describes the work done in the botanical institute of the LMU (Munich), for the european research project SACC-SIG-NET (n°HPRN-CT-2202-00251). This research deals, on one hand, with the study of the Glycine max ?-glucan-binding protein, which allowed to determined for the first time the hydrolysis molecular mechanism of a glycoside-hydrolase belonging to the GH-81 family. On the other hand, a cloning work on the Gbps gene family of Medicago truncatula, a model plant for the Fabaceae, is presented.
Les ?-(1,3)-glucanes se rencontrent chez diverses espèces végétales et ont été reconnus pour leurs activités immunostimulantes chez les mammifères, ainsi que leur rôle dans le système de défense des plantes. Le premier chapitre de ce manuscrit est un rappel bibliographique sur les glycoside-hydrolases et, particulièrement sur les glycosynthases, et présente également une introduction aux "glucan-binding proteins", enzymes impliquées dans la reconnaissance des ?-glucanes, ainsi qu'un état des lieux des connaissances acquises sur les ?-(1,3)-glucanes et ?-(1,3)-gluco-oligosaccharides. Le deuxième chapitre décrit le travail réalisé au CERMAV (Grenoble), afin de disposer des outils nécessaires à l'étude des mécanismes d'action des ?-(1,3)-glucanes et des ?-(1,3)-gluco-oligosaccharides. Une méthode de synthèse de ?-(1,3)-gluco-oligosaccharides linéaires, de DP contrôlé, à l'aide de la ?-(1,3)-glucosynthase GII E231G, ainsi que la synthèse d'un substrat fluorescent destiné au dosage d'activité endo-?-(1,3)-glucanase, ont été mises au point. Le troisième chapitre traite des ?-glucan-binding proteins, et décrit le travail effectué à l'institut botanique de la LMU (Munich), dans le cadre du projet de recherche européen SACC-SIG-NET (n°HPRN-CT-2202-00251). Cette recherche concerne d'une part, l'étude de la ?-glucan-binding protein de Glycine max, et a permis de déterminer pour la première fois le mécanisme moléculaire d'hydrolyse d'une glycoside-hydrolase appartenant à la famille GH-81. D'autre part, un travail de clonage de la famille de gènes Gbps de Medicago truncatula, plante modèle pour les Fabacées, a été réalisé.

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Dates et versions

tel-00123485 , version 1 (09-01-2007)

Identifiants

  • HAL Id : tel-00123485 , version 1

Citer

Emilie Montel. Synthèse chimio-enzymatique de dérivés de laminari-oligosaccharides,
et leur utilisation biochimique. Autre. Université Joseph-Fourier - Grenoble I, 2006. Français. ⟨NNT : ⟩. ⟨tel-00123485⟩
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