Low resolution structure and packing investigations of collagen crystalline domains in tendon using Synchrotron Radiation X-rays, Structure factors determination, evaluation of Isomorphous Replacement methods and other modeling. - TEL - Thèses en ligne Accéder directement au contenu
Thèse Année : 1994

Low resolution structure and packing investigations of collagen crystalline domains in tendon using Synchrotron Radiation X-rays, Structure factors determination, evaluation of Isomorphous Replacement methods and other modeling.

Etudes structurales a basse resolution par diffraction de rayons X synchrotron des fibres de colla\ gène dans le tendon : determination des facteurs de structure, évaluation des methodes du remplace\ ment isomorphe et autres modelisations.

Résumé

The main topic of this work covers the data analysis aspect of fibre structure determination. Low resolution structure and packing investigations of collagen crystalline domains in tendon using Synchrotron Radiation X-rays, Structure factors determination, evaluation of Isomorphous Replacement methods and other modeling were carried out.
Le collagène est le constituant majeur de toutes les proteines des organismes vertebres. Son rôle principal est de contenir ainsi que de servir de support et d'intercalaire pour les tissus. Cette fonction, essentiellement structurale du collagène, est principalement due a la resistance mecanique des fibres de collagène et est assurée graçe a une conformation moleculaire unique très regulière au niveau de la séquence d'acides aminés ou l'on retrouve une très grande régularité dans la distribution des résidus. Il en resulte un alignement spécifique lors de l'assemblage extracellulaire et qui possède un caractère cristallin évident lors des experiences de diffraction. Le rayonnement synchrotron est de plus en plus utilisé pour des études structurales de molécules d'interêt biologique et plus particulièrement des fibres comme les tendons. Le but principal de ce travail a été de collecter des données quantitatives (c.a.d. des facteurs de structures) des fibres de collagène du tendon afin de permettre une étude structurale a basse résolution et d'élucider le problème de l'empilement des molécules dans les domaines ordonnés des molecules de collagène. La méthode du remplacement isomorphe par des atomes lourds a été testée et montre la présence des dérivés lourds. Une mesure par diffraction aux petits angles a donné une taille moyenne des domaines cristallins selon l'axe de la fibre de 1 micron environ. Différents modèles d'empilement ont été testés et les clichés de diffraction calculés pour valider la structure secondaire en triple hèlice ainsi que les modes d'empilement possibles.
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Dates et versions

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Licence

Paternité - Pas d'utilisation commerciale - Pas de modification

Identifiants

  • HAL Id : tel-01105204 , version 1

Citer

Saad Mohamed. Low resolution structure and packing investigations of collagen crystalline domains in tendon using Synchrotron Radiation X-rays, Structure factors determination, evaluation of Isomorphous Replacement methods and other modeling.. Materials Science [cond-mat.mtrl-sci]. Université Joseph Fourier Grenoble 1; European Synchrotron Radiation Facility (ESRF), 1994. English. ⟨NNT : ⟩. ⟨tel-01105204⟩

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