Ce travail de thèse est consacré au développement de biocapteurs électrochimiques en utilisant des argiles ou des hydroxydes doubles lamellaires (HDL), riches en fer, comme matrices d'immobilisation de l'hémoglobine (Hb). Le but était de mettre en évidence la contribution des propriétés redox de ces matériaux dans l'amélioration des performances des biocapteurs par un phénomène de catalyse redox. L'hémoglobine est une métalloprotéine qui contient des porphyrines au fer (hème) comme sous-unité prosthétique. Une orientation privilégiée de cette biomolécule à la surface d'une électrode permet le transfert direct d'électrons entre le site actif de la protéine et l'électrode. Les propriétés électro-catalytiques de l'Hb immobilisée ont été étudiées pour la réduction du peroxyde d'hydrogène et ont permis la réalisation de différents biocapteurs ampérométriques. Nous avons immobilisé l'Hb dans plusieurs argiles cationiques contenant du fer : la nontronite de Garfield, des montmorillonites ferrifères synthétiques ou naturelles, ainsi qu'une montmorillonite synthétique servant de référence. Les propriétés électrochimiques de ces argiles ont été évaluées en voltammétrie cyclique et en impédancemétrie, en relation avec leurs propriétés structurales. Les isothermes d'adsorption de l'Hb dans ces argiles ont été établis montrant une forte affinité de l'Hb pour la nontronite. Nous avons montré que les argiles riches en fer octaédrique, notamment la nontronite, améliorent le transfert direct d'électrons entre l'Hb et l'électrode. L'immobilisation de l'Hb dans des HDL, de compositions différentes (MgAl et ZnAl) a été réalisée par adsorption et coprécipitation. Il faut noter que le fer situé en site octaédrique dans les HDL (MgFe) n'est pas électroactif et ne peut donc pas intervenir dans le processus électro-enzymatique. Les caractérisations physico-chimiques et morphologiques des biohybrides Hb-HDL ont été faites par plusieurs techniques, comme la DRX, IR, UV, MEB et MET, montrant une dénaturation partielle de la structure tertiaire de la protéine par la formation de liaisons hydrogènes entre la biomolécule et les feuillets hydroxylés des HDL; ce qui limite l'accessibilité de l'hème au transfert électronique direct. Outre l'immobilisation de l'Hb dans les HDL, nous avons également intercalé une métalloporphyrine chargée négativement, la FeTSPP, dans trois HDL de compositions différentes : Zn2Al, Mg2Al et Zn2Cr et nous avons réalisé la première étude électrochimique avec ces matériaux.