Les systèmes de sécrétion spécialisés des bactéries Gram-négatives permettent le transport de molécules à travers leur enveloppe cellulaire à double membrane. Les systèmes de sécrétion de type II et III comprennent des protéines qui forment de larges anneaux oligomériques. Il s’agit des protéines de la famille de PrgK/PrgH dans les systèmes de sécrétion de type III, et des familles de sécrétines de type InvG/GspD dans les systèmes de sécrétion de type III/II. Ces protéines possèdent des domaines RBM ("Ring-Building Motif") qui sont composés d'un feuillet β à trois brins accolé à deux hélices α et sont impliqués dans la formation des anneaux oligomériques.Lors de la sporulation chez B. subtilis, la préspore se retrouve entourée d’une double membrane, suite à son endocytose par la cellule mère. A cette étape, la poursuite du développement de la préspore nécessite l’assemblage d’un grand complexe membranaire multiprotéique appelé le complexe SpoIIIA-SpoIIQ. D’étonnantes similitudes structurales ont été observées entre ses composants et des constituants essentiels des systèmes de sécrétion spécialisés. En particulier, certaines des protéines SpoIIIA-SpoIIQ possèdent des domaines de type RBM (AF, AG, AH et GerM). Parmi eux, AG forme de larges anneaux oligomériques qui présentent des similarités et des différences remarquables avec les anneaux de PrgK et PrgH. La formation d'anneaux par AG suggère que le complexe SpoIIIA-SpoIIQ pourrait servir de machinerie de sécrétion entre la cellule mère et la préspore. A ce jour, AG est le seul composant du complexe dont la capacité à former des anneaux oligomériques a été montrée.Les domaines de type RBM chez les protéines SpoIIIA-SpoIIQ contiennent un cœur RBM similaire à ceux trouvés chez PrgK et PrgH, ainsi que des structures secondaires additionnelles (brins β ou hélices α). Le rôle de ces structures secondaires dans la formation d’anneaux reste non élucidé et il est possible que certaines d’entre elles promeuvent ou inhibent l’oligomérisation de la protéine. Afin d’étudier cette question, j’ai produit, purifié et caractérisé des formes recombinantes solubles tronquées, ainsi que des formes membranaires complètes de AG, AH et AF.Ce travail a montré que le cœur du domaine RBM de AG n'est pas suffisant pour promouvoir son oligomérisation in vitro. Cette dernière requiert la présence d’une région d’insertion qui forme un tonneau β. J’ai par ailleurs montré que la délétion de l’hélice α supplémentaire chez AH n’induit pas l’oligomérisation de la protéine. La présence des segments transmembranaires n’a pas non plus permis d’obtenir des anneaux oligomériques in vitro. La forme complète membranaire de AG solubilisée à l’aide d’un détergent a formé un double anneau. Bien que leur pertinence physiologique reste à démontrer, la résolution de la structure de ces doubles anneaux, permettra d’obtenir des informations manquantes concernant la structure de AG.Des domaines de type RBM ont également été prédits d’autres protéines de la sporulation. Cette observation souleve l'hypothèse que d'autres systèmes de sécrétion putatifs pourraient se former au cours du processus de sporulation. J'ai produit et purifiée une forme recombinante soluble de l'une de ces protéines, appelée YhcN et impliquée dans la germination des spores. J’ai cristallisé YhcN et résolu sa structure cristallographique, qui a révélé la présence d'un cœur RBM associé à deux hélices α C-terminales supplémentaires. Aucun assemblage de haut degré oligomérique n’a pu être détectée dans le cristal ou en solution pour YhcN.Dans l'ensemble, mes travaux remettent en question la fonction de formation d'anneaux qui a été attribuée aux domaines RBM et suggèrent que certains de ces domaines pourraient avoir évolué pour accomplir des rôles différents. Certains de ces domaines pourraient par exemple avoir perdu leur capacité d’homo-oligomérisation au profit d’interactions avec d’autres partenaires protéiques.