Les processus photo-induits sont partout présents dans le monde biologique de par les propriétés intrinsèques des molécules qui les constituent, telles que les chromophores UV/Vis des résidus aromatiques des protéines, l’hème dans l’hémoglobine ou bien la chlorophylle. L’objectif de cette thèse a en partie été de documenter en détail les processus de relaxation électronique qui suivent l’absorption de la lumière visible ou UV par ces molécules. L’intérêt s’est porté sur la formation d’états triplets dans ces systèmes, qui restent mal connus malgré leur importance cruciale. En effet, le caractère bi-radicalaire des états triplets et leur longue durée de vie en font des intermédiaires efficaces vers des voies de désexcitation photochimiques, potentiellement dommageables à la fonction biologique de ces molécules. En outre, dans la mesure où ces propriétés peuvent être influencées par la conformation de ces molécules lorsqu’elles sont flexibles, comme les protéines, une autre part du travail a consisté à caractériser ces conformations. L’approche choisie, la spectroscopie pompe-sonde en phase gazeuse vibrationnelle ou électronique, vise à obtenir les informations spectroscopiques détaillées et intrinsèques à la molécule, permettant une comparaison facilitée avec la modélisation théorique, notamment par chimie quantique. Cependant, un contrôle précis du système, de sa conformation et sa température en phase gazeuse nécessite d’étudier des molécules modèles, fragments des molécules biologiques visées, pertinents pour l’étude du processus visé, en les isolant soit dans une détente supersonique, soit dans des gouttelettes d’hélium. Trois actions principales ont ainsi été menées. Du point de vue structurel et thermodynamique, la tautomérie de la chaine latérale de l’acide aminé histidine a été étudiée sur la molécule de 4(5)-méthylimidazole. La spectroscopie IR en gouttelettes d’hélium a notamment permis de quantifier la thermodynamique de la tautomérisation de ces molécules. Par ailleurs des petites chaînes peptidiques contenant le résidu phénylalanine, utilisées comme modèles de chaines peptidiques dans les études de sonde d'états triplets, ont été caractérisées en détente supersonique par spectroscopie de double résonance IR/UV dans le domaine spectral des élongations NH. Ces études ont toutes deux été appuyées par des calculs de chimie quantique au niveau DFT-D. La formation et la caractérisation d’états triplets issus de la photo-excitation de chaînes peptides contenant l’acide aminé phénylalanine ont été étudiées, dans le cadre de la problématique de la photo-dégradation des protéines après photo-excitation UV. Bien que le cycle phényle soit connu pour son fort rendement quantique de croisement intersystème après excitation du premier état singulet, ce point restait mal connu pour les chaines de protéines. Le passage à l’état triplet pour une série de molécules modèles de chaînes de protéines comportant l’acide aminé phénylalanine a donc été sondé par une méthode de type pompe-sonde nanoseconde, utilisant une sonde par photoionisation à 193 nm. Ces études, en conjonction avec des calculs de chimie quantique, ont montré, qu’après passage à l’état triplet, la relaxation de la phénylalanine excitée dépend notamment de la taille de la chaine latérale et de la présence de liaisons peptidiques (-CO-NH-) dans son environnement. Un schéma de relaxation a été proposé, suggérant la compétition entre formations d’états triplets à longue durée de vie (~µs) et au moins une voie alternative vers des états « noirs » non détectés. Enfin, les états triplets de deux porphyrines de cuivre, modèles de l’hème, ont également été détectés dans des expériences pompe-sonde. La détection de l’état triplet a dans un premier temps permis de remonter aux propriétés d’absorption de ces molécules puis de caractériser les modes de relaxation vers l’état fondamental après absorption d’un photon UV.