Study of the interactions and physicochemical properties of pea and egg white protein mixtures : from the colloidal to the gelled state.
Etude des interactions et des propriétés physico-chimiques de mélanges de protéines de pois et de blanc d'oeuf : de l'état colloidal à l'état gélifié
Résumé
In recent years, due to the growth of world population, people's consumption of animal protein has increased, leading to the increase of greenhouse gas emissions and land occupation. Therefore, it is necessary to partially replace animal protein with vegetable protein to increase the proportion of vegetable protein in daily consumption and developing mixed food systems seems to be one adequate solution. Pea proteins as a source of plant proteins have good nutritional properties but with limited functional properties while egg white (EW) has good functional properties such as gelling and foaming. Thereby, the physicochemical interactions from mixtures of both types of protein needs to be understood to develop hybrid protein products. In the present work, pea proteins as pea protein isolate (PPI) and EW were prepared at total protein concentration of 10% w/w. The colloidal interactions in solution, thermal and gelation properties of the mixtures were studied as a function of different weight ratios (PPI/EW, 0/100, 25/75, 50/50, 72/25. 100/0) and different pH (7.5 and 9). To understand the interactions in PPI-EW mixtures, PPI in admixture with different EW protein fractions (ovalbumin (OVA), ovotransferrin (OVT), and lysozyme (LYS)) was analyzed by combined methods such as isothermal titration calorimetry (ITC), dynamic light scattering (DLS), laser granulometry, and confocal laser scanning microscopy (CLSM) and optical microscopy. Strong exothermic interactions between PPI and LYS lead to aggregation via electrostatic interactions. No or very weak interactions were detected between OVT or OVA and PPI whatever the pH. Thermal and gelation properties of the mixed systems were characterized through solubility profile with pH, SDS-PAGE, Differential Scanning Calorimetry (DSC), dynamic rheology (25-95-25 °C), texture analyses, CLSM, and the adding of dissociation agents after gelation. Thermal denaturation temperature (Td) and enthalpy were slightly or not influenced depending on the pH. Td of OVT, LYS and legumin changed due to the interactions between proteins. Gel formation was governed by EW proteins and elastic modulus (G’) decreased with EW content in mixtures. Gelation point of OVT (~59 °C) increased around 3 ℃ giving an interesting indication for further pasteurization treatment application. Meanwhile, gels obtained from mixed proteins (containing at least 50% egg white) were constituted of a network of egg white proteins, including aggregates of pea proteins. Strong interactions including disulfide bridges and hydrophobic interactions were at the origin of the structure of the egg white network. Weak interactions including more hydrogen bonds could explain the lower viscoelastic properties of PPI-based gels. In mixed gels, the egg white proteins constitute the basic architecture of the protein network. The gelation of EW is accompanied by the formation of protein aggregates which may be pure PPI aggregates or mixed aggregates consisting of pea globulins and some egg white proteins. Further investigations on protein functionality (foaming) and effect of functionalization treatments such as dry heating of powder are expected.
Ces dernières années, en raison de la croissance de la population mondiale, la consommation de protéines animales a augmenté, entraînant une augmentation des émissions de gaz à effet de serre et de l'occupation des sols. Il est donc nécessaire de remplacer partiellement les protéines animales par des protéines végétales pour augmenter la part de protéines végétales dans la consommation quotidienne, et développer des systèmes alimentaires mixtes semble être une solution adéquate. Les protéines de pois en tant que source de protéines végétales ont de bonnes propriétés nutritionnelles mais avec des propriétés fonctionnelles limitées tandis que le blanc d'œuf (EW) a de bonnes propriétés fonctionnelles telles que la gélification et la mousse. Ainsi, les interactions physicochimiques des mélanges des deux types de protéines doivent être comprises pour développer des produits protéiques hybrides. Dans le présent travail, des protéines de pois sous forme d'isolat de protéines de pois (PPI) et d'EW ont été préparées à une concentration totale de protéines de 10 % w/w. Les interactions colloïdales en solution, les propriétés thermiques et de gélification des mélanges ont été étudiées en fonction de différents rapports pondéraux (PPI/EW, 0/100, 25/75, 50/50, 72/25. 100/0) et de différents pH (7.5 et 9). Pour comprendre les interactions dans les mélanges PPI-EW, le PPI en mélange avec différentes fractions protéiques EW (ovalbumine (OVA), ovotransferrine (OVT) et lysozyme (LYS)) a été analysé par des méthodes combinées telles que la calorimétrie de titrage isotherme (ITC), dynamique diffusion de la lumière (DLS), granulométrie laser, microscopie confocale à balayage laser (CLSM) et microscopie optique. De fortes interactions exothermiques entre PPI et LYS conduisent à une agrégation via des interactions électrostatiques. Aucune ou très faible interaction n'a été détectée entre OVT ou OVA et PPI quel que soit le pH. Les propriétés thermiques et de gélification des systèmes mixtes ont été caractérisées par le profil de solubilité avec le pH, SDS-PAGE, la calorimétrie différentielle à balayage (DSC), la rhéologie dynamique (25-95-25 °C), les analyses de texture, le CLSM et l'ajout d'agents de dissociation après gélification. La température de dénaturation thermique (Td) et l'enthalpie sont peu ou pas influencées en fonction du pH. La Td d'OVT, de LYS et de légumineuses a changé en raison des interactions entre les protéines. La formation de gel était régie par les protéines EW et le module élastique (G ') diminuait avec la teneur en EW dans les mélanges. Le point de gélification de l'OVT (~ 59 ° C) a augmenté d'environ 3 ℃, ce qui donne une indication intéressante pour une application ultérieure du traitement de pasteurisation. Parallèlement, des gels obtenus à partir de protéines mixtes (contenant au moins 50 % de blanc d'œuf) étaient constitués d'un réseau de protéines de blanc d'œuf, incluant des agrégats de protéines de pois. Des interactions fortes incluant des ponts disulfure et des interactions hydrophobes ont été à l'origine de la structure du réseau du blanc d'œuf. Des interactions faibles, y compris plus de liaisons hydrogène, pourraient expliquer les propriétés viscoélastiques inférieures des gels à base de PPI. Dans les gels mixtes, les protéines du blanc d'œuf constituent l'architecture de base du réseau protéique. La gélification de l'EW s'accompagne de la formation d'agrégats de protéines qui peuvent être des agrégats de PPI purs ou des agrégats mixtes constitués de globulines de pois et de certaines protéines de blanc d'œuf. D'autres investigations sur la fonctionnalité des protéines (moussage) et l'effet des traitements de fonctionnalisation tels que le chauffage à sec de la poudre sont attendues.
| Origine | Version validée par le jury (STAR) |
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