Les polysaccharides algaux sont une ressource marine dont la valorisation est limitée par le manque d’outils adéquats à leur modification chimique. Grâce aux enzymes qu’elles synthétisent, les bactéries marines, qui vivent au contact des algues, représentent un enjeu majeur pour le développement des biotechnologies bleues. Cette thèse a permis de cloner et d’obtenir sous forme soluble plusieurs dizaines de nouvelles enzymes bactériennes marines actives sur des polysaccharides algaux. Quatre d’entre elles ont fait l’objet d’une étude plus spécifique. Les deux premières sont impliquées dans les voies de dégradation des carraghénanes. La première, ZgCgkA, est une κ-carraghénase de la famille 16 des glycosides hydrolases (GH), synthétisée par la bactérie Zobellia galactanivorans. Son étude biochimique et structurale, par cristallographie des rayons X, a permis de corréler certaines différences structurales à des modes d’interaction différents avec le substrat, au sein de cette sous-famille des GH16. La seconde enzyme étudiée, une β-carrabiose hydrolase de Pseudoalteromonas carrageenovora, agit sur des oligosaccharides hybrides β/κ. Son étude biochimique et phylogénétique a permis de proposer la création d’une nouvelle famille de GH apparentée aux GH42. Enfin, les deux dernières enzymes étudiées, une GH29 et une GH non-classée, sont codées dans un locus de Z. galactanivorans qui semble impliqué dans la dégradation de substrats enrichis en fucose sulfaté. La GH29 a fait l’objet d’une caractérisation biochimique sur substrat synthétique, et son analyse structurale est en cours. Ces différents résultats permettent d’envisager l’utilisation de ces enzymes comme outils de valorisation des polysaccharides algaux, en particulier des carraghénanes.