Characterization of the interaction between floral MADS transcription factors and the phytoplasma bacteria effector protein PHYL1OY.
Caractérisation de l’interaction entre PHYL1OY, une protéine effectrice de bactérie phytoplasme et des facteurs de transcription MADS floraux.
Résumé
Phytoplasmas are obligate plant pathogenic bacteria that spread by insects and infect plant phloem cells. Phytoplasma infections can result in witch’s broom, dwarfism and phyllody, the homeotic conversion of floral organs to leaf-like structures. The economic loss due to phytoplasma infections of crop plants is already very important and there are no effective treatments. Thus, understanding how phytoplasmas interact with the host plant and rewire developmental pathways is key to both understanding the phytoplasma-induced phenotypes and developing strategies and successful treatments for phytoplasma-infected plants.Recent studies have demonstrated that phytoplasmas produce virulence factors responsible for phyllody, called phyllogens. Phyllogens are small alpha-helical proteins that interact with host plant MADS transcription factors (TFs). MADS TFs form different heteromeric tetramers and each tetramer regulates a distinct set of target genes important for flowering and floral organ development. Phyllogen binding to MADS TFs results in the proteasomal degradation of the host MADS TFs and prevents the formation of flowers.How phyllogens interact with only a subset of floral MADS TFs is unclear. To understand this, we studied the homocomplexes and heterocomplex of the MADS TFs, SEPALLATA3 and AGAMOUS, and their interactions with the phyllogen, PHYL1OY of “Candidatus Phytoplasma asteris” Onion Yellow’s strain. Using a combination of in vitro techniques, in vivo assays and structural studies, we have determined that PHYL1OY targets the tetramerization interface of the MADS TFs. The monomer PHYL1OY binds to a dimer of MADS proteins via the hydrophobic surface needed for tetramerization and requires the presence of highly conserved leucine residues present in a subset MADS TFs. These experiments define the protein-protein interactions necessary for PHYL1OY interactions with MADS TFs and demonstrate the elegant use of structural mimicry by a bacterial protein.
Les phytoplasmes sont des bactéries pathogènes obligatoires de plantes qui se propagent par les insectes et infectent les cellules du phloème des plantes. Les infections par les phytoplasmes peuvent entraîner la maladie du « balai de sorcière », le nanisme et la phyllodie qui est la transformation homéotique des organes floraux en structures semblables à des feuilles. Les pertes économiques dues à l’infection de cultures agronomiques par les phytoplasmes sont très importantes et il n'existe aucun traitement efficace contre les phytoplasmes. Il est donc essentiel de comprendre comment ils interagissent avec et modifient les voies de développement de la plante hôte pour comprendre les phénotypes induits et développer des stratégies et des traitements efficaces.Des études récentes ont montré que les phytoplasmes produisent des facteurs de virulence causant la phyllodie, appelés phyllogènes. Les phyllogènes sont de petites protéines alpha-hélicoïdales qui interagissent avec les facteurs de transcription (TFs) MADS de la plante hôte. Les MADS-TFs forment différents tétramères hétéromériques et chaque tétramère régule un ensemble distinct de gènes cibles importants pour le développement des organes floraux. Les phyllogènes interagissent avec les MADS-TFs et entraînent leur dégradation par le protéasome de la plante ce qui empêche la formation des organes floraux.Les mécanismes par lesquels les phyllogènes interagissent avec seulement certains des MADS-TFs floraux n’ont pas été élucidés. Pour caractériser ces mécanismes, nous avons étudié les homocomplexes et hétérocomplexe des MADS-TFs, SEPALLATA3 et AGAMOUS, et leur interaction avec le phyllogène, PHYL1OY de la souche "Candidatus Phytoplasma asteris" d'Onion Yellow. En utilisant des techniques in vitro, in vivo et d'études structurales, nous avons déterminé que PHYL1OY cible l'interface de tétramérisation des TFs MADS et se lie en monomère à deux protéines MADS via la surface hydrophobe nécessaire à la tétramérisation. La liaison nécessite la présence de leucines hautement conservées présentes dans un sous-ensemble de MADS-TFs. Ces expériences définissent les interactions protéine-protéine nécessaires aux interactions de PHYL1OY avec les MADS-TFs et montrent le mimétisme structural d’une protéine bactérienne.
| Origine | Version validée par le jury (STAR) |
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