Biophysical and structural studies of bioactive peptides derived from the piscidin family in anionic membrane models
Etudes biophysiques et structurales de peptides bioactifs dérivés de la famille des piscinides dans des modèles de membrane anionique
Résumé
Antimicrobial peptides hold promise for the design of new antibacterial drugs due to their low tendency for resistance development and their ability to eliminate multidrug-resistant bacteria. Our investigations aim to study the mechanisms of action of the new ecPis-4s and ecPis-2s peptides. Furthermore, we proposed to study the epimeric form of ecPis-2s, since natural antimicrobial peptides containing D- residues have been reported to have broad antimicrobial activities. The results obtained indicate that ecPis-4s adopt a well-defined amphipathic helical conformation, oriented parallel to the surface of the phospholipid bilayer, with a strong affinity for anionic membranes and a concentration-dependent lytic activity. Regarding epimeric peptides, our results show that the epimeric D-ecPis-2s exerts a more remarkable effect on membrane stability. The D- amino acid configuration appears to give the peptide structure a greater amphipathic character compared to the natural L-ecPis-2s peptide.
Les peptides antimicrobiens sont prometteurs pour la conception de nouveaux médicaments antibactériens en raison de leur faible tendance au développement de résistance et de leur capacité à éliminer les bactéries multirésistantes. Nos investigations visent à étudier les mécanismes d'action des nouveaux peptides des ecPis-4s et ecPis-2s. De plus, nous avons proposé d'étudier la forme épimérique de l'ecPis-2s, puisqu'il a été rapporté qu'un peptide antimicrobien naturel contenant des résidus D- avait de larges activités antimicrobiennes. Les résultats obtenus indiquent que les ecPis-4s adoptent une conformation hélicoïdale amphipathique bien définie, orientée parallèlement à la surface de la bicouche phospholipidique, avec une forte affinité pour les membranes anioniques et une activité lytique dépendante de la concentration. En ce qui concerne les peptides épimères, nos résultats montrent que l'épimère D-ecPis-2s exerce un effet plus remarquable sur la stabilité de la membrane. La configuration des acides aminés D- semble donner à la structure peptidique un caractère amphipathique plus important comparé au peptide naturel L-ecPis-2s.
| Origine | Version validée par le jury (STAR) |
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