La recombinaison homologue (RH) est une des voies majeures de réparation des dommages de l'ADN telles que les cassures double brin (CDB). Cette voie est également impliquée dans le redémarrage des fourches de réplication bloquées à une lésion. Une étape clé de cette voie de réparation consiste en la formation de filaments nucléoprotéiques formés de la recombinase Rad51 sur de l'ADN simple brin (ADNsb). Ces nucléofilaments sont responsables de la recherche d'homologie et de l'invasion d'un ADN intact et semblable à l'ADN endommagé afin de l'utiliser comme matrice pour la synthèse réparatrice. La formation de ces nucléofilaments est finement régulée. Chez la levure Saccharomyces cerevisiae, la formation des filaments Rad51 est assurée par les régulateurs positifs que sont la protéine médiatrice Rad52 et les deux complexes composés de protéines paralogues de Rad51, le complexe Rad55-Rad57 et le complexe SHU. Ils jouent également un rôle de protection de ce nucléofilament face au régulateur négatif Srs2 dont ils contrebalancent les effets de désassemblage. Pour mieux comprendre le mécanisme de régulation du nucléofilament Rad51, une connaissance plus approfondie des interactions complexes intervenant entre ces multiples acteurs est nécessaire. Durant ma thèse, nous avons cherché à déterminer la structure des complexes de paralogues de Rad51 en association avec les filaments de Rad51. Pour cela, nous avons combiné une approche bio-informatique structurale, basée sur des alignements de séquences et la structure publiée de Rad51, avec des expériences de double-hybride de levure (Y2H). Cette stratégie nous a permis de proposer pour la première fois un modèle pour l'organisation des complexes de paralogues de Rad51, les complexes Rad55-Rad57 et SHU, en association avec la recombinase Rad51. Ce modèle a été validé par des analyses génétiques de mutations perturbant chaque domaine d'interaction. Dans notre modèle, Rad55-Rad57 adopte une structure similaire à celle d'un dimère de Rad51 et n'interagit qu'avec l'extrémité 5' des filaments de Rad51 et uniquement par l'intermédiaire de la sous-unité Rad57. Nos analyses génétiques suggèrent que le rôle principal de l'interaction entre Rad55-Rad57 et Rad51 est de protéger les filaments Rad51 contre la translocase Srs2. De l'autre côté de Rad55-Rad57, Rad55 interagit avec la sous-unité Csm2 du complexe SHU par son extrémité N-terminale. Il est intéressant de noter que nos analyses génétiques ont révélé que SHU et l'extrémité N-terminale de Rad55 sont dispensables pour la réparation des CDB. Ils sont en revanche impliqués dans la réparation des brèches simple brin induites par les UV. Nous proposons que le complexe SHU stabilise la liaison de Rad55-Rad57 sur les brèches simple brin, favorisant ainsi une meilleure stabilité des filaments de Rad51. Ainsi, les filaments Rad51 seraient plus résistants à l'activité déstabilisatrice de l'hélicase anti-recombinase Srs2 et permettraient à la RH de rivaliser avec d'autres voies de tolérance aux dommages de l'ADN impliquant des ADN polymérases translésionnelles responsables de l'incorporation de mutations. Nos données permettent de proposer un modèle d'installation du filament Rad51 par les complexes de paralogues, Rad55-Rad57 et SHU, en collaboration avec Rad52.