Nous avons présenté COMMA, une méthode pour décrire et comparer les architectures dynamiques de différentes protéines. Il extrait propriétés dynamiques de ensembles conformationnels pour identifier les voies de communication, des chaînes de résidus liés par des interactions stables qui se déplacent ensemble, et cliques indépendants, des groupes de résidus qui fluctuent de manière concertée. Il fournit une description de l'infostery d'un complexe de protéines qui va au-delà des mesures au-delà de classiques de la façon dont une protéine se déplace ou change de forme. Nous avons montré l'efficacité de notre approche pour fournir des idées mécanistiques sur les effets des mutations délétères en identifiant les résidus qui jouent un rôle clé dans la propagation de ces effets. En outre COMMA révèle un lien entre les clusters de coévoluant résidus et les réseaux de corrélations dynamiques. Il permet de comparer les différents types de communication se produisant entre les résidus et de hiérarchiser les différentes régions d'une protéine en fonction de l'efficacité de leur communication. En outre, nous avons présenté une approche pour exploiter les séquences et les dynamiques structurelles pour prédire un paysage mutationnel. La discussion des exemples, a révélé l'interprétation physique sur la façon dont l'étude de la conservation apporte des idées importantes sur la sensibilité des positions conservées à des mutations. Notre méthode proposée, peut détecter des régions de protéines qui sont sujettes à des troubles ou des réarrangements conformationnels substantiels. De plus, il nous a permis de proposer des mutations qui régulent la stabilité des bobines enroulées désordonnées.