Le comportement thermoélastique des macromolécules biologiques, telles que l’ADN et les protéines, est abordé dans un vaste champ d'études, aux nombreuses applications théoriques et pratiques. La modélisation mathématique de la réponse des macromolécules à la déformation et aux fluctuations thermiques permet de tester la validité de la mécanique statistique des petits systèmes, grâce à la comparaison avec les résultats expérimentaux obtenus par la spectroscopie de force, qui fournit des informations sur les réponses statiques et dynamiques induites par les forces appliquées. Ces analyses sont encore plus importantes pour les macromolécules bistables présentant des transitions conformationnelles, correspondant à des processus de pliage/dépliage entre deux positions stables. Pour obtenir analytiquement la réponse force-déformation d’une chaîne composée d’unités bistables, il est nécessaire de calculer les fonctions de partition, essentielles en mécanique statistique. Ainsi, l’énergie potentielle bistable est décomposée en deux paraboles, correspondant l’une et l’autre aux états plié et déplié et identifiées grâce à la technique des variables de spin, utilisée tout au long du manuscrit. La première partie de cette thèse concerne l’extensibilité des liens entre les unités bistables d’une chaîne. La seconde partie permet, quant à elle, de considérer les interactions entre les unités bistables d’une chaîne, grâce au modèle d’Ising. Dans la troisième partie, il est question de l’hétérogénéité, paramètre important pour déterminer la séquence de dépliage dans le repliement des protéines. Enfin, dans la dernière partie, la dynamique de la déformation est décrite.