Les protéines sont des macronutriments irremplaçables dans l'alimentation humaine, fournissant les acides aminés essentiels aux fonctions de l'organisme. Les aliments protéiques ingérés dans le système gastro-intestinal subissent diverses modifications physico-chimiques, induites par le pH et les environnements enzymatiques, c'est-à-dire la pepsine gastrique à l'état acide puis la trypsine intestinale (principalement) à l'état neutre. Contrairement aux processus biochimiques de la digestion des protéines, les questions biophysiques, comme les changements des structures moléculaires (dépliement, agrégation, réticulation des protéines…) sont peu connues. Nous abordons la question des changements structurels d'un gel de protéines de colza lors d'une digestion gastro-intestinale simulée basée sur le protocole standardisé INFOGEST. Dans un premier temps, nous caractérisons les comportements et les structures des protéines de colza (mélange 53v./47v. cruciférine/napine) dans des solutions à diverses conditions de pH, d'environnement de dénaturation et de température. A l'état natif, la cruciférine (un cylindre creux) étant beaucoup plus grande que la napine (un ellipsoïde compact), l'information structurale sur le mélange (plus sujet à la déstabilisation) provient principalement de la structure de la cruciférine. Nous nous concentrons sur deux gels préparés par chauffage et montrons que dans les gels à pH 8, les protéines sont plutôt dépliées, alors que dans les gels à pH 11, elles conservent une conformation assez repliée. Ensuite, nous étudions les comportements de ces deux gels lors de la digestion gastro-intestinale principalement in vitro. Les évolutions des paramètres structuraux permettent de détailler les comportements complexes des protéines lors de la digestion, impliquant des évolutions de va-et-vient avec le dépliement des protéines (1ère et 3ème étapes de la digestion), une re-compaction associée à de l'agrégation (2ème étape) due aux conditions de pH gastro-intestinal et aux actions enzymatiques, avant les scissions finales des protéines (4ème étape) aboutissant aux petits peptides. La principale différence entre les deux gels se produit lors de la digestion gastrique, puisque les protéines dans les gels à pH 8 ont déjà une conformation initiale dépliée, ce qui accélère la dégradation enzymatique du gel. Cette étude, menée en associant rhéologie, diffusion aux petits angles (neutrons et rayons X), imagerie confocale et fluorescence UV, a permis de décrire les processus de digestion des gels de protéines et relier les propriétés macroscopiques aux propriétés microscopiques.