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Thèse Année : 2023

Principles of self-assembly for particles with simple geometries and complex interactions

Principes d'auto-assemblage pour des particules avec des géométries simples et des interactions complexes

Résumé

In living cells, proteins self-assemble into aggregates of various shapes to perform biological functions. Local interactions between proteins control the shape of aggregates, including attractive interactions between residues on the surface of proteins. Despite the diversity of these interactions, only a few categories of protein aggregates are observed, such as oligomers, fibers, viral capsids and micelles. Similar proteins from different organisms may form different aggregates. Patchy particle models are used to simulate self-assembly, but they do not account for subtle variations in patch attraction or the relationship between the properties of interactions and the shape of the aggregate.In this thesis, we propose the hypothesis that particles with complex interactions can exhibit geometric frustration, that is, incompatible attractive interactions due to geometric constraints. We develop a model of particles on a two-dimensional lattice and study self-assembly as a function of local interactions. In practice, we consider hexagonal particles which are in contact by their faces and define an interaction map. We study the self-assembly of particles with a chosen interaction map with a simulated Monte-Carlo annealing towards a finite temperature. For a particle with a given set of local interactions, one can then determine the shape of the aggregate resulting from the equilibrium self-assembly of the particles. We explore a large number of random interaction maps to understand the relationship between local interactions and the shape of the aggregate. We identify eight categories of aggregates and use machine learning to classify the results of self-assembly. We find that the energy of the most stable periodic organization of the particles is a good predictor of the shape of the aggregate. We also introduce a numerical renormalization transformation to explore the parameters of interactions and identify stable fixed points, which ensures that the number of occurrences of each pair of particles is conserved in a coarse-grained lattice. We do not use renormalization as a tool to measure critical exponents near a phase transition. We note that the renormalization allows to rationalize the existence of some categories of aggregates despite the complexity of the interactions. Next, we study a specific type of interaction leading to a crystalline aggregate with favorable disclination lines, called a camembert aggregate. This aggregate is frustrated and can have a finite size, controlled by the strength of the interactions. We establish the phase diagram at zero temperature and confirm our results by numerical simulations at finite temperature. This mechanism is complementary to existing mechanisms which rely on the individual design of each particle, on its self-closing, or on the deformability of the particles. We explain preliminary ideas for testing this design in an off-grid experimental realization from DNA origami. Finally, we propose a method to detect self-assembly into protein fibers with arbitrary interactions by analyzing scattering signals in crystallographic experiments. We suggest using supervised machine learning to recognize fibrillar aggregates from experimental data, and show that it is possible to take advantage of the large amount of data available, provided the neural network is trained on a wide variety of protein aggregates of known dimensionality, and in different experimental setups.
Dans les cellules vivantes, les protéines s'auto-assemblent en agrégats de formes diverses pour réaliser des fonctions biologiques. Les interactions locales entre les protéines contrôlent la forme des agrégats, notamment les interactions attractives entre les résidus à la surface des protéines. Malgré la diversité de ces interactions, seules quelques catégories d'agrégats de protéines sont observées, tels que des oligomères, des fibres, des capsides virales et des micelles. Les protéines similaires provenant d'organismes différents peuvent former des agrégats différents. Les modèles de particules à patchs collants sont utilisés pour simuler l'auto-assemblage. Pourtant, ils ne tiennent pas compte des variations subtiles de l'attraction des patchs ni de la relation entre les propriétés des interactions et la forme de l'agrégat. Dans cette thèse, nous proposons l'hypothèse que les particules avec des interactions complexes peuvent présenter de la frustration géométrique, c'est-à-dire des interactions attractives incompatibles en raison de contraintes géométriques. Nous développons un modèle de particules sur un réseau à deux dimensions et étudions l'auto-assemblage en fonction des interactions locales. En pratique, nous considérons des particules hexagonales qui sont en contact par leurs faces et définissons une carte d'interaction. Nous étudions l'auto-assemblage de particules avec une carte d'interaction choisie avec un recuit simulé de type Monte-Carlo vers une température finie. Pour une particule avec un ensemble donné d'interactions locales, on peut alors déterminer la forme de l'agrégat résultant de l'auto-assemblage à l'équilibre des particules. Nous explorons également un grand nombre de cartes d'interactions aléatoires pour comprendre la relation entre les interactions locales et la forme de l'agrégat. Nous identifions huit catégories d'agrégats et utilisons l'apprentissage automatique pour classifier les résultats de l'auto-assemblage. Nous constatons que l'énergie de l'organisation périodique la plus stable des particules est un bon prédicteur de la forme de l'agrégat.Nous introduisons également une transformation numérique de renormalisation pour explorer les paramètres d'interactions et identifier les points fixes stables, qui garantit que le nombre d'occurrences de chaque paire de particules est conservé dans un réseau de maille plus grande. Nous n’utilisons pas la renormalisation comme outil pour mesurer les exposants critiques au voisinage d'une transition de phase. Nous constatons que la renormalisation permet de rationaliser l'existence de quelques catégories d'agrégats malgré la complexité des interactions. Ensuite, nous étudions un type spécifique d'interaction conduisant à un agrégat cristallin avec des lignes de défaut favorables, appelé agrégat camembert. Cet agrégat est frustré et peut avoir une taille finie contrôlée par la force des interactions. Nous établissons le diagramme de phases à température nulle et confirmons nos résultats par des simulations numériques à température finie. Ce mécanisme est complémentaire des mécanismes existants qui reposent sur le design individuel de chaque particule, sur son auto-fermeture, ou sur la déformabilité des particules. Nous expliquons des idées préliminaires pour tester ce design dans une réalisation expérimentale hors réseau à partir d'origami d’ADN. Enfin, nous proposons une méthode pour détecter l'auto-assemblage en fibres de protéines avec des interactions arbitraires en analysant les signaux de diffusion dans des expériences cristallographiques. Nous suggérons d'utiliser l'apprentissage automatique supervisé pour reconnaître les agrégats fibrillaires à partir des données expérimentales, et montrons qu’il est possible de tirer parti de la grande quantité de données disponibles, à condition que le réseau de neurones soit entraîné sur une grande variété d'agrégats protéiques de dimensionnalité connue, et dans différentes configurations expérimentales.
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Origine : Version validée par le jury (STAR)

Dates et versions

tel-04167087 , version 1 (20-07-2023)

Identifiants

  • HAL Id : tel-04167087 , version 1

Citer

Lara Koehler. Principles of self-assembly for particles with simple geometries and complex interactions. Biological Physics [physics.bio-ph]. Université Paris-Saclay, 2023. English. ⟨NNT : 2023UPASP070⟩. ⟨tel-04167087⟩
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