Les Protéines Intrinsèquement Désordonnées représentent un tiers du protéome humain et sont impliquées dans un grand nombre de mécanismes biologiques comme la signalisation cellulaire et la formation de compartiments sans membrane vitaux pour la cellule en plus d'être impliquées dans de nombreuses maladies et infections virales. Etant donné qu'elles n'ont pas de structure stable, leurs propriétés dynamiques jouent un rôle important dans leur fonction biologique. Malgré le fait que la caractérisation in vitro de ce type de protéines est relativement bien établie, leur comportement dans des conditions physiologiques comme l'environement cellulaire incluant les compartiments sans membrane générés par séparation de phase liquide-liquide, hautement concentrés en protéines et macromolécules, est encore mal compris. Dans cette thèse, la partie C-terminale de la Nucléoprotéine du virus de la rougeole est utilisée en tant que modèle pour étudier les propriétés dynamiques de cette prototypique protéine désordonnée en phase condensée générée par séparation de phase liquide-liquide ainsi qu'en milieu encombré par Résonance Magnétique Nucléaire et simulation de Dynamique Moléculaire.Dans un premier temps, il est montré que la séparation de phase liquide-liquide augmente les temps de corrélation rotationels associés à la dynamique du skelette peptidique de la protéine et que la contribution de chaque mode dynamique est significativement redistribuée. Les simulations de protéines concentrées ont montré que cette redistribution observée en phase condensée est correlée avec l'augmentation de la proximité non spécifique des chaines protéiques les unes avec les autres, conduisant à des mouvements plus restreints dans le skelette peptidique. La relaxation RMN de spin a aussi montré que les ralentissements de la dynamique au niveau de certains segments peptidiques sont correlés avec un taux élevé de résidus chargés et aromatiques, ce qui suggère une forte importance de ces résidues et de leurs interactions dans la stabilisation de cette phase condensée en accords avec d'autres études.Une construction plus courte de la partie C-terminale de la Nucléoprotéine du virus de la rougeole a été utilisée pour étudier les effets de l'encombrement avec du PEG10000, un polymère à longe chaine, à des concentrations qui approchent celles de certains milieux cellulaires et des phases condensées. La relaxation de spin a montré que ce tres haut niveau d'encombrement avait pour effet de redistribuer les modes dynamiques de façon semblable a ce qui a été observé en phase condensée, suggérant que des milieux suffisament encombrés pourraient modifier les propriétés dynamiques de certaines protéines intrinsèquement désordonnées. Enfin, une interaction protéine-protéine entre cette construction et son partenaire, la partie C-terminale de la phosphoprotéine du virus de la rougeole, a été étudiée en milieu encombrée. Un ralentissement important des propriétés cinétiques de cette interaction est observée et une étude plus poussée de cette interaction devrait contribuer à une meilleure compréhension à l'échelle atomique des effets de l'encombrement sur les interactions entre protéines, cruciaux pour les processus biologiques.Cette étude apporte un aperçu de l'effet de l'encombrement sur la dynamique des protéines intrinsèquement désordonnées et est une étape supplémentaire vers une meilleure compréhension du comportement de cette classe importante de protéines dans les environements physiologiques incluant les compartiments sans membranes, omniprésents chez les cellules eukariotes et les machineries virales.